Ekstraksi dan Amobilisasi Enzim Urease dari Biji Kecipir Menggunakan Matriks Kitosan
Total View This Week0
Total View This Week0
Institusion
Universitas Jenderal Soedirman
Author
ARYANTI, Eva
Subject
E374 Enzymes
Datestamp
2021-08-29 14:11:46
Abstract :
Urease merupakan enzim yang berperan sebagai katalis hidrolisis urea menjadi amonia dan karbon dioksida. Urease banyak manfaatnya sehingga perlu dilakukan eksplorasi dan peningkatan efisiensinya. Tujuan penelitian ini adalah ekstraksi urease dari biji kecipir, optimasi pembuatan beads urease amobil dengan matriks kitosan, dan karakterisasinya. Penelitian diawali dengan perkecambahan biji kecipir selama 0, 2, 4, 6, 8, dan 10 hari, selanjutnya diekstrak sehingga diperoleh ekstrak kasar urease. Proses amobilisasi ekstrak kasar urease dioptimasi meliputi konsentrasi kitosan, TPP, dan waktu perendaman. Urease bebas dan amobil dikarakterisasi meliputi penentuan pengaruh variasi konsentrasi substrat, pH, suhu, EDTA, logam dan penyimpanan terhadap aktivitas urease. Urease amobil juga diuji pemakaian berulangnya. Aktivitas urease diuji dengan metode Nessler. Hasil penelitian menunjukkan aktivitas urease biji kecipir tertinggi diperoleh pada waktu perkecambahan 8 hari dengan nilai aktivitas 21,027 Unit/mL. Optimasi pembuatan urease amobil dengan konsentrasi kitosan 4% (b/v), konsentrasi TPP 2,5% (b/v), dan waktu perendaman 60 menit diperoleh nilai aktivitas sebesar 15,076 Unit/mL, dan dapat digunakan sebanyak 5 kali pengulangan dengan sisa aktivitas sebesar 46%. Aktivitas optimum diperoleh pada konsentrasi substrat 0,2 M, pH 7, suhu 35 °C dengan nilai aktivitas urease bebas dan amobil secara berurut yaitu 22,071 Unit/mL dan 15,337 Unit/mL. Urease bebas dan amobil dapat disimpan selama 8 hari dengan sisa aktivitas secara berurut sebesar 53% dan 52%. Logam CuCl2, ZnCl2, Ag(NO3)2, Pb(CH3COO)2, dan CdSO4 menjadi inhibitor pada urease biji kecipir. Urease biji kecipir tergolong pada metaloenzim.
Urease merupakan enzim yang berperan sebagai katalis hidrolisis urea menjadi amonia dan karbon dioksida. Urease banyak manfaatnya sehingga perlu dilakukan eksplorasi dan peningkatan efisiensinya. Tujuan penelitian ini adalah ekstraksi urease dari biji kecipir, optimasi pembuatan beads urease amobil dengan matriks kitosan, dan karakterisasinya. Penelitian diawali dengan perkecambahan biji kecipir selama 0, 2, 4, 6, 8, dan 10 hari, selanjutnya diekstrak sehingga diperoleh ekstrak kasar urease. Proses amobilisasi ekstrak kasar urease dioptimasi meliputi konsentrasi kitosan, TPP, dan waktu perendaman. Urease bebas dan amobil dikarakterisasi meliputi penentuan pengaruh variasi konsentrasi substrat, pH, suhu, EDTA, logam dan penyimpanan terhadap aktivitas urease. Urease amobil juga diuji pemakaian berulangnya. Aktivitas urease diuji dengan metode Nessler. Hasil penelitian menunjukkan aktivitas urease biji kecipir tertinggi diperoleh pada waktu perkecambahan 8 hari dengan nilai aktivitas 21,027 Unit/mL. Optimasi pembuatan urease amobil dengan konsentrasi kitosan 4% (b/v), konsentrasi TPP 2,5% (b/v), dan waktu perendaman 60 menit diperoleh nilai aktivitas sebesar 15,076 Unit/mL, dan dapat digunakan sebanyak 5 kali pengulangan dengan sisa aktivitas sebesar 46%. Aktivitas optimum diperoleh pada konsentrasi substrat 0,2 M, pH 7, suhu 35 °C dengan nilai aktivitas urease bebas dan amobil secara berurut yaitu 22,071 Unit/mL dan 15,337 Unit/mL. Urease bebas dan amobil dapat disimpan selama 8 hari dengan sisa aktivitas secara berurut sebesar 53% dan 52%. Logam CuCl2, ZnCl2, Ag(NO3)2, Pb(CH3COO)2, dan CdSO4 menjadi inhibitor pada urease biji kecipir. Urease biji kecipir tergolong pada metaloenzim.
File :
COVER-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
LEGALITAS-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
ABSTRAK-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
BAB I-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
BAB II-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
BAB III-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
BAB IV-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
BAB V-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
DAFTAR PUSTAKA-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
LAMPIRAN-Eva Aryanti-K1A017004-Skripsi-2017.pdf
Download
book
BibTex
Latex, Jabref
cloud_download
Original Resource
url resource Institution
